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上海科技大学是一所高水平、国际化的研究型大学。上海科技大学iHuman 研究所由一批包括诺贝尔奖得主在内的国际知名学者按照国际顶级研究所标准建设而成。iHuman研究所聚焦与人类重大疾病相关的G蛋白偶联受体（GPCR）及其相关的人体细胞信号转导研究领域，通过与国际知名学术研究机构和大型药物研发企业结成紧密的战略联盟，开展产学研一体化的高水平研究。

上海科技大学iHuman研究所赵素文课题组使用计算生物学的方法，与iHuman各实验研究组密切合作，致力于研究以下课题：1．生物大分子结构模拟：GPCR、人体细胞信号通路中的蛋白质复合体的结构模拟；2．配体发现：GPCR配体预测、GPCR药物设计方法的开发和应用。现诚招博士后1名。

一、招聘条件

1）计算生物学或计算化学背景相关专业博士毕业；优先考虑在国际刊物上以第一作者或通讯作者发表过论文的申请者；

2）理解物理化学、统计热力学原理；

3）有蛋白质分子模拟/分子对接/分子动力学模拟经验者优先考虑；

4）熟悉Linux操作，至少熟练使用一种脚本语言（Perl,Python等）；

5）具备极强的独立科研能力、进取心和优良的团队精神；

6）具有良好的英语读写和交流能力。

二、工作条件与工资待遇

按照上海科技大学相应岗位的相关规定执行，根据个人具体情况，提供具有竞争力的薪酬、津贴和福利。本实验室会非常重视科研人员的职业发展，会提供各种科学培训和参加学术会议活动的机会。

三、申请方式

1）详细的个人中英文简历：包括学习工作经历、主要研究工作内容、代表论文论著、获奖情况。

2）三封推荐信。

3）所有材料用电子版发至iHuman@shanghaitech.edu.cn , 抄送至zhaosw@shaghaitech.edu.cn , 邮件标题请注明：申请博士后-赵素文课题组-申请人姓名。

欲了解赵素文博士过去的研究工作，请参看：

[1] S. Zhao, R. Kumar, A. Sakai, M. W. Vetting, B. M. Wood, S. Brown, J. B. Bonanno, B. S. Hillerich, R. D. Seidel, P. C. Babbitt, S. C. Almo, J. V. Sweedler, J. A. Gerlt, J. E. Cronan, and M. P. Jacobson, “Discovery of new enzymes and metabolic pathways by using structure and genome context”, Nature, 502, 698-702 (2013)

[2] S. Zhao, A. Sakai, X. Zhang, M. W. Vetting, R. Kumar, B. Hillerich, B. San Francisco, J. Solbiati, A. Steves, S. Brown, E. Akiva, A. Barber, R. D. Seidel, P. C. Babbitt, S. C. Almo, J. A. Gerlt and M. P. Jacobson, “Prediction and characterization of enzymatic activities guided by sequence similarity and genome neighborhood networks”, eLife, e03275 (2014)

[3] M. P. Jacobson, C. Kalyanaraman, S. Zhao and B. Tian, “Leveraging structure for enzyme function prediction: methods, opportunities, and challenges”, Trends Biochem. Sci. 39 (8), 363-371 (2014)

[4] R. Kumar, S. Zhao, A. Sakai, M. W. Vetting, B. M. Wood, S. C. Almo, J. V. Sweedler, J. A. Gerlt, J. E. Cronan, and M. P. Jacobson, “Prediction and biochemical demonstration of a catabolic pathway for the osmoprotectant, proline betaine”, mBio, 5, (2014).

[5] B. Tian, F. Wallrapp, C. Kalyanaraman, S. Zhao, L. A. Eriksson, M. P. Jacobson, “Exploring enzyme substrate specificity with docking and QM/MM methods: A benchmarking study on the stereo-specificity of D-glucarate dehydratase”, Biochemistry, 52, 5511-5513 (2013).

[6] E. B. Miller, C. S. Murrett, K. Zhu, S. Zhao, D. A. Goldfeld, J. H. Bylund, and R. A. Friesner, “Prediction of long loops with embedded secondary structure using the Protein Local Optimization Program”, J. Chem. Theory Comput., 9, 1846-1864 (2013).

[7] S. Zhao, K. Zhu, J. Li, R. A. Friesner, “Progress in super long loop prediction”, Proteins, 79, 2920-2935 (2011).

[8] J. Li, R. Abel, K. Zhu, Y. Cao, S. Zhao, R. A. Friesner, “The VSGB 2.0 model: A next generation energy model for high resolution protein structure modeling”, Proteins, 79, 2794-2812 (2011).

[9] B. Sellers, K. Zhu, S. Zhao, R. A. Friesner, M. P. Jacobson, “Towards better refinement of comparative models: Predicting loops in inexact environments”, Proteins, 72, 959-971 (2008).

[10] K. Zhu, D. L. Pincus, S. Zhao, R. A. Friesner, “Long loop prediction using the Protein Local Optimization Program”, Proteins, 65, 438-452 (2006).

[11] X. Li, M. P. Jacobson, K. Zhu, S. Zhao, R. A. Friesner, “Assignment of polar states for protein amino acid residues using an interaction cluster decomposition algorithm and its application to high resolution protein structure modeling”, Proteins, 66 , 824-837 (2006).

[12] S. Zhao, L. Liu, Y. Fu, Q. Guo, “Assessment of the metabolic stability of the methyl groups in heterocyclic compounds using C-H bond dissociation energies: Effects of diverse aromatic groups on the stability of methyl radicals”, J. Phys. Org. Chem., 18, 353-367 (2005).

[13] Y. Feng, S. Zhao, L. Liu, J. Wang, X. Li, Q. Guo, “Blue-shifted dihydrogen bonds”, J. Phys. Org. Chem., 17, 1099-1106 (2004).

[14] Y. Feng, L. Liu, S. Zhao, J. Wang, Q. Guo, “Origin of conformational restriction in complexes of formyl compounds with boron Lewis acids and their related systems”, J. Phys. Chem. A, 108, 9196–9204 (2004).

[15] Y. Feng, L. Liu, J. Wang, S. Zhao, Q. Guo, “Homolytic C-H and N-H bond dissociation energies of strained organic compounds”, Journal of Organic Chemistry, 69, 3129-3138 (2004).

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